辅肌动蛋白（英语：Actinin）是一种微丝蛋白，近年来在细胞骨架与细胞运动研究中的热点蛋白。目前发现有辅肌动蛋白-1、2、3和4四种类型，呈细胞或组织特异性分布。α-辅肌动蛋白1在骨骼肌细胞中对于肌动蛋白附着于Z线是必须的，也是平滑肌中附于电子致密部分所需的蛋白。非肌节特异性的α-辅肌动蛋白（ACTN1和ACTN4）在组织中广泛表达，而ACTN4上的突变与肾脏疾病局灶性节段性肾小球硬化症有关。
简介
辅肌动蛋白的四种蛋白的共同结构特征是在细胞内均为反向平行的二聚体，并具有N末端肌动蛋白结合结构域(ABD)、血影蛋白样中央重复结构域和C末端"EF手"结构域。作为细胞骨架中一种重要的肌动蛋白交联蛋白，辅肌动蛋白通过与其相关蛋白包括整合素(integrins)、钙粘素(cadherin)以及细胞信号神经通路中的信号分子等的协同作用，在稳定细胞粘附、调节细胞形状及细胞运动中发挥着重要作用。在肌节的细肌丝之间，辅肌动蛋白作为交叉链接蛋白起着功能性作用。棒状的α-辅肌动蛋白二聚体的两个末端都包含有肌动蛋白结合结构域，这一结构特征对其功能至关重要。因此，肿瘤的发生、发展和恶化与辅肌动蛋白的结构、功能密切相关。本文结合本实验室的研究工作，综述了辅肌动蛋白家族成员的结构、功能及其与肿瘤发生的相关性。
基因
辅肌动蛋白家族由四个基因编码，分别为ACTN1、ACTN2、ACTN3、ACTN4。这些基因的表达和功能在不同的细胞类型和组织中有所差异，反映了它们在细胞生理和病理过程中的多样性。特别是ACTN4基因的突变，已被发现与一种严重的肾脏疾病——局灶性节段性肾小球硬化症相关联，这进一步说明了辅肌动蛋白在维持组织健康中的重要性。